Dies ist eine kompakte Übersicht zu Peptide — geschrieben für Leser, die mehr als einen Absatz, aber kein Lehrbuch wollen.
Geprüft am 2026-04-27. Was noch umstritten ist, wird als umstritten gekennzeichnet.
== Funktion == Tuftsin ist als Botenstoff verantwortlich für die Chemotaxis, die Phagozytose und den oxidativen Burst der neutrophilen Granulozyten und Makrophagen. Es ist ein endogenes Adjuvans. Des Weiteren hat Tuftsin einen Einfluss auf die Bildung von Antikörpern. Granulozyten und Makrophagen, beziehungsweise Monozyten, haben an ihrer Oberfläche Rezeptoren für Tuftsin. Entsprechend modifiziertes Tuftsin kann daher als Target für die Bildgebung von Entzündungen verwendet werden. Der Einsatz von Tuftsin in der Immuntherapie wird von verschiedenen Autoren diskutiert. Ein Antagonist von Tuftsin ist das Pentapeptid Thr-Lys-Pro-Pro-Arg, das an die gleichen Rezeptoren der neutrophilen Granulozyten oder Makrophagen, beziehungsweise Monozyten, wie Tuftsin bindet, aber nicht die stimulierende Wirkung entfaltet.
Quellen: de.wikipedia.org
== Produktion im menschlichen Körper == Die Thr-Lys-Pro-Arg-Sequenz ist Bestandteil von Immunglobulin G (IgG). Tuftsin entsteht in der Milz durch proteolytische Spaltung der schweren Kette von IgG in der Position 289 und 292. Das in der Milz vorhandene Enzym Tuftsin-Endocarboxypeptidase spaltet IgG so, dass zunächst die Carboxy-Seite des Tuftsins freigelegt wird. Danach bindet das Fragment über den Tuftsin-Rezeptor an das Carrier-Molekül Leukokinin von neutrophilen Granulozyten oder Monozyten, beziehungsweise Makrophagen. Schließlich wird das Fragment durch das Membranenzym Leukokininase in das Tetrapeptid Tuftsin gespalten, das dann seine volle biologische Aktivität entfalten kann. Nach einer operativen Entfernung der Milz (Splenektomie) kommt es zu einer Tuftsin-Defizienz. Dies ist eine Verringerung der chemotaktischen und phagozytären Aktivität der neutrophilen Granulozyten. Die Tuftsin-Defizienz äußert sich in einer erhöhten Anfälligkeit gegenüber bestimmten Infektionskrankheiten.
Quellen: de.wikipedia.org
== Entdeckung == V. Najjar und K. Nishioka entdeckten 1970 gemeinsam das Tuftsin. Sie benannten das Oligopeptid nach der Tufts University in Medford (Massachusetts), einem Vorort von Boston, wo sie das Tuftsin entdeckten.
Quellen: de.wikipedia.org
== Literatur == M. Fridkin, P. Gottlieb: Tuftsin: Thr-Lys-Pro-Arg. Anatomy of an immunologically active peptide. In: Mol Cell Biochem, 41, 1981, S. 73–97. K. Nishioka u. a.: Characteristics and isolation of the phagocytosis-stimulating peptide, tuftsin. In: Biochim Biophys Acta, 310, 1973, S. 217–229. PMID 4122886 K. Nishioka u. a.: A comparative study of [Leu1]Tuftsin and tuftsin, a natural phagocytosis-stimulating peptide. In: Int J Biochem, 23, 1991, S. 627–630. PMID 2065822 K. Nishioka u. a.: Studies of human granulocyte phagocytosis stimulation by tuftsin. In: Journal of Surgical Research, 56, 1994, S. 94–101. PMID 8277776 K. Nishioka u. a.: Enhanced phagocytosis activity of cyclic analogs of tuftsin. In: Biochem Pharmacol, 49, 1995, S. 735–738. PMID 7887989 S. Kubo u. a.: Stimulation of phagocytic activity of murine Kupffer cells by tuftsin. In: Hepatology, 19, 1994, S. 1044–1049. PMID 8138244 J. O. Naim, C. J. van Oss: The generation of antibody in mice to tuftsin: a naturally occurring phagocytosis stimulating tetrapeptide. In: Immunol Invest, 20, 1991, S. 351–364. PMID 1937582
Quellen: de.wikipedia.org
Ubiquitin (von ubiquitär ‚allgegenwärtig‘) ist ein kleines Protein, das in allen eukaryotischen Zellen und Zelltypen zu finden ist und an der Regulation verschiedener Zellvorgänge beteiligt ist. Es wird mittels Ubiquitin-Protein-Ligasen enzymatisch an andere Proteine gekoppelt, die durch diese Ubiquitinierung in ihren Eigenschaften verändert werden. Abhängig von Anzahl und Art der Ubiquitin-Bindungen kann ein ubiquitiniertes Zielprotein dadurch in seiner Interaktion mit anderen Proteinen gefördert oder behindert, seine Aktivität beeinflusst, seine Lokalisation in der Zelle verändert oder sein Abbau beschleunigt werden. Mehrere in Kette angehängte Ubiquitine markieren bei der Proteinqualitätskontrolle das so poly-ubiquitinierte Protein für die Degradation im Proteasom. Ubiquitinierungen sind daneben für die Regelung von Transkription und Translation bedeutend, in die Signaltransduktion und die Endozytose eingebunden, an der DNA-Reparatur beteiligt und treten in geregelten Abläufen von Zellzyklus, Zelldifferenzierung und Entzündungsreaktionen auf. Die Ubiquitinierung selbst ist ein mehrphasiger Prozess, dessen drei Hauptschritte verschiedene Enzyme katalysieren: ubiquitin-aktivierende (E1), ubiquitin-konjugierende (E2) und schließlich Ubiquitin-Ligasen (E3), die Ubiquitin auf unterschiedliche Art an bestimmte Substratproteine binden. Demgegenüber steht eine Reihe desubiquitinierender Enzyme (DUB), die unter anderem die Abspaltung bereits angehängter Ubiquitin-Moleküle katalysieren.
Quellen: de.wikipedia.org
Eine Ubiquitinierung, auch Ubiquitinylierung genannt, stellt eine posttranslationale Modifikation von Proteinen dar. Vergleichbare Modifikationen sind Ankopplungen ubiquitin-ähnlicher Proteine wie SUMO, Urm1 oder Nedd8, entsprechend Sumoylierung, Urmylierung bzw. Neddylierung genannt. Daneben ist bei manchen Prokaryoten, beispielsweise Mycobacterium tuberculosis, ein zu Ubiquitin analoges Protein bekannt, das Prokaryotic ubiquitin-like protein (Pup) genannt wird. Ubiquitin wurde 1975 entdeckt (ubiquitous immunopoietic polypeptide genannt), und in den Folgejahren näher charakterisiert. Für die Erforschung der Grundlagen des Ubiquitin-Systems Anfang der 1980er Jahre wurde Aaron Ciechanover, Avram Hershko und Irwin Rose 2004 der Nobelpreis für Chemie verliehen.
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== Struktur == Ubiquitin besteht aus 76 Aminosäuren und hat eine Molekülmasse von 8,5 kDa. Sein Aufbau veränderte sich im Laufe der Evolution wenig, es ist somit hoch konserviert. So unterscheiden sich das Protein beim Menschen und bei dem Einzeller Hefe Saccharomyces cerevisiae in nur 3 der 76 Aminosäuren.
Quellen: de.wikipedia.org
Peptide wird hier aus öffentlich zugänglicher Fachliteratur zusammengefasst: Definition, Einordnung und die Punkte, die in der Praxis wiederkehren. Angaben ohne Gewähr, keine medizinische Beratung.
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